Biokemiallisessa verikokeessa käytetään usein entsyymiaktiivisuuden määritystä. Mitä entsyymit ovat? Entsyymi on proteiinimolekyyli, joka nopeuttaa biokemiallisia reaktioita ihmiskehossa. Termi entsyymi on synonyymi entsyymille. Tällä hetkellä molempia näitä termejä käytetään samassa merkityksessä kuin synonyymejä. Entsyymiksi kutsutaan kuitenkin sitä tiedettä, joka tutkii entsyymien ominaisuuksia, rakennetta ja toimintaa..
Mieti, mikä tämä monimutkainen rakenne on - entsyymi. Entsyymi koostuu kahdesta osasta - itse proteiinista ja entsyymin aktiivisesta keskustasta. Proteiiniosaa kutsutaan apoentsyymiksi ja aktiivista keskusta kutsutaan koentsyymiksi. Koko entsyymimolekyyliä, ts. Apoentsyymiä plus koentsyymiä, kutsutaan holoentsyymiksi. Apoentsyymiä edustaa aina yksinomaan tertiäärisen rakenteen proteiini. Tertiäärinen rakenne tarkoittaa, että lineaarinen aminohappoketju muuntuu rakenteeksi, jolla on monimutkainen tilakonfiguraatio. Koentsyymiä voivat edustaa orgaaniset aineet (B6-vitamiini, B1, B12-vitamiini, flaviini, hemi jne.) Tai epäorgaaniset (metalli-ionit - Cu, Co, Zn jne.). Itse asiassa biokemiallisen reaktion kiihtyvyys suoritetaan tarkasti koentsyymin avulla.
Mikä on entsyymi? Kuinka entsyymit toimivat?
Aine, johon entsyymi vaikuttaa, kutsutaan substraatiksi, ja reaktion tuloksena olevaa ainetta kutsutaan tuotteeksi. Usein entsyymien nimet muodostetaan lisäämällä substraatin nimeen pääte-aza. Esimerkiksi sukkinaattidehydrogenaasi - hajottaa sukkinaatin (meripihkahappo), laktaattidehydrogenaasi - hajottaa laktaatin (maitohappo) jne. Entsyymit jaetaan useisiin tyyppeihin riippuen reaktion tyypistä, jota ne kiihdyttävät. Esimerkiksi dehydrogenaasit suorittavat hapettumisen tai pelkistyksen, hydrolaasit suorittavat kemiallisen sidoksen pilkkomisen (trypsiini, pepsiini ovat ruuansulatusentsyymejä) jne..
Jokainen entsyymi kiihdyttää vain yhden spesifisen reaktion ja toimii tietyissä olosuhteissa (lämpötila, ympäristön happamuus). Entsyymillä on affiniteetti substraattiinsa, ts. Se voi toimia vain tämän aineen kanssa. "Yhden" substraatin tunnistaminen tapahtuu apoentsyymin avulla. Toisin sanoen entsyymin prosessi voidaan esittää seuraavasti: apoentsyymi tunnistaa substraatin ja koentsyymi nopeuttaa tunnetun aineen reaktiota. Tätä vuorovaikutuksen periaatetta kutsuttiin ligandiksi - reseptori tai vuorovaikutus näppäinlukko-periaatteen mukaisesti, toisin sanoen kun yksittäinen avain sopii lukkoon, joten yksittäinen substraatti sopii entsyymiin.
Haima tuottaa amylaasia ja osallistuu tärkkelyksen ja glykogeenin hajoamiseen glukoosiksi. Amylaasi on yksi ruuansulatukseen osallistuvista entsyymeistä. Suurin amylaasipitoisuus on haimassa ja sylkirauhasissa..
Amylaasia on useita tyyppejä - α-amylaasi, β-amylaasi, y-amylaasi, joista a-amylaasin aktiivisuuden määritys on laajimmin määritelty. Tämän tyyppisen amylaasin konsentraatio määritetään veressä laboratoriossa..
Ihmisen veressä on kahta tyyppiä a-amylaasia - P-tyyppi ja S-tyyppi. Virtsassa on 65% P-tyypin a-amylaasista ja veressä jopa 60% S-tyypistä. Biokemiallisissa tutkimuksissa virtsan P-tyypin α-amylaasia kutsutaan diastaasiksi sekaannuksen välttämiseksi.
Α-amylaasiaktiivisuus virtsassa on 10 kertaa suurempi kuin veren α-amylaasiaktiivisuus. Α-amylaasin ja diastaasin aktiivisuuden määrittämistä käytetään haimatulehduksen ja joidenkin muiden haiman sairauksien diagnosointiin. Kroonisessa ja subakuutissa haimatulehduksessa käytetään α-amylaasin aktiivisuuden määrittämistä pohjukaissuoleen.
analyysin nimi | normi μatalossa / l | mittayksiköt U / L (U / L) |
| 16-30 μkatal / l | 20 - 100 U / l |
| 28-100 μkatal / l | jopa 1000 U / l |
Α-amylaasin aktiivisuuden lisääntymistä veressä kutsutaan hyperamylasemiaksi ja virtsadiastaasin aktiivisuuden lisääntymistä kutsutaan hyperamylazuriaksi..
Veren amylaasin lisääntyminen havaitaan seuraavissa tiloissa:
Keholla on olosuhteita, joissa a-amylaasin aktiivisuutta voidaan vähentää. Virtsadiastaasin heikko aktiivisuus todetaan vaikeassa perinnöllisessä sairaudessa - kystisessä fibroosissa.
Veressä α-amylaasin aktiivisuuden väheneminen on mahdollista akuutin haimatulehduksen, haiman nekroosin ja kystisen fibroosin jälkeen..
Huolimatta siitä, että α-amylaasia on munuaisissa, maksassa ja haimassa, sen aktiivisuuden määrittämistä käytetään pääasiassa haiman sairauksien diagnosointiin.
Lipaasin rakenne, tyypit ja toiminnot
Lipaasi on yksi ruoansulatusentsyymeistä, joka osallistuu rasvojen hajoamiseen.Tämä entsyymi vaatii sappihappojen ja koentsyymin, nimeltään kolipaasi, läsnäolon. Lipaasia tuottavat useat ihmisen elimet - haima, keuhkot, leukosyytit.
Haimassa syntetisoidulla lipaasilla on suurin diagnostinen arvo. Siksi lipaasiaktiivisuuden määritystä käytetään pääasiassa haiman sairauksien diagnosointiin..
| 13 - 60 | U / ml |
Lipaasin aktiivisuuden määrittämiseksi veri otetaan laskimosta aamulla tyhjään vatsaan. Testiä edeltävänä yönä ei pidä ottaa rasvaisia, mausteisia ja mausteisia ruokia. Hätätilanteessa veri suonesta luovutetaan riippumatta vuorokaudenajasta ja aiemmasta valmistelusta.Lipaasin aktiivisuuden määrittämiseksi käytetään tällä hetkellä yleisimmin immunokemiallista menetelmää tai entsymaattista menetelmää. Entsymaattinen menetelmä on nopeampi ja vaatii vähemmän henkilöstön pätevyyttä.
| 0,8 - 4 μmol / h * l | 140 - 350 U / l |
| 2,0 - 8 μmol / h * l | 400-700 U / l |
Eri sairauksien diagnoosissa LDH-isoformien aktiivisuuden määrittäminen on informatiivisempaa. Esimerkiksi sydäninfarktissa LDH1 lisääntyy merkittävästi. Sydäninfarktin laboratoriovahvistamiseksi määritetään LDH1 / LDH2-suhde, ja jos tämä suhde on suurempi kuin 1, henkilöllä on ollut sydäninfarkti. Tällaisia testejä ei kuitenkaan käytetä laajasti niiden korkeiden kustannusten ja monimutkaisuuden vuoksi. Yleensä määritetään LDH: n kokonaisaktiivisuus, joka on kaikkien LDH-isoformien kokonaisaktiivisuuden summa.
LDH sydäninfarktin diagnosoinnissa
Tarkastellaan diagnostista arvoa LDH: n kokonaisaktiivisuuden määrittämisessä. LDH-aktiivisuuden määritystä käytetään sydäninfarktin myöhäisessä diagnosoinnissa, koska sen aktiivisuuden lisääntyminen kehittyy 12 - 24 tuntia hyökkäyksen jälkeen ja voi pysyä korkealla tasolla jopa 10 - 12 päivää. Tämä on erittäin tärkeä seikka tutkittaessa potilaita, jotka on saatettu sairaalaan hyökkäyksen jälkeen. Jos LDH-aktiivisuuden kasvu on merkityksetöntä, se tarkoittaa, että kyseessä on pieni fokusinfarkti, jos päinvastoin, aktiivisuuden lisääntyminen pidentyy, se tarkoittaa, että puhumme laajasta sydänkohtauksesta Potilailla, joilla on angina pectoris, LDH-aktiivisuus lisääntyy ensimmäisissä 2-3 päivässä hyökkäyksen jälkeen..
LDH hepatiitin diagnosoinnissa
Kokonais-LDH: n aktiivisuus voi kasvaa akuutissa hepatiitissa (johtuen LDH4: n ja LDH5: n aktiivisuuden lisääntymisestä). Samaan aikaan seerumin LDH-aktiivisuus kasvaa icteric ajan ensimmäisinä viikkoina, ts. Ensimmäisen 10 päivän aikana.
LDH-normi terveillä ihmisillä:
Terveiden ihmisten (fysiologinen) LDH-aktiivisuuden lisääntyminen on mahdollista fyysisen rasituksen, raskauden ja alkoholin käytön jälkeen. Kofeiini, insuliini, aspiriini, asetbutololi, kefalosporiinit, hepariini, interferoni, penisilliini, sulfonamidit myös lisäävät LDH-aktiivisuutta. Siksi näitä lääkkeitä käytettäessä on otettava huomioon mahdollisuus lisääntyneestä LDH-aktiivisuudesta, mikä ei osoita patologisten prosessien läsnäoloa kehossa..
| jopa 40 | U / L |
| jopa 32 | U / L |
ALAT-aktiivisuuden lisääntyminen terveillä ihmisillä (fysiologinen) voi johtua tiettyjen lääkkeiden (antibiootit, barbituraatit, lääkkeet, antineoplastiset lääkkeet, suun kautta otettavat ehkäisyvalmisteet, ei-steroidiset tulehduskipulääkkeet, dikoumariinit, echinacea, palderjani) käytöstä, vaikea fyysinen rasitus, trauma. Myös korkea ALAT-aktiivisuus havaitaan murrosikäisillä intensiivisen kasvun aikana..
ALAT maksasairauksien diagnosoinnissa
Kehon patologisten tilojen diagnoosissa ALAT-aktiivisuuden lisääntyminen on erityinen merkki akuutista maksasairaudesta. ALAT-aktiivisuuden nousu veressä havaitaan 1–4 viikkoa ennen taudin oireiden alkamista ja 7–10 päivää ennen kuin bilirubiinin enimmäistaso veressä ilmaantuu. ALT-aktiivisuuden kasvu akuutissa maksasairaudessa on 5-10 kertaa. Lisääntynyt ALAT-aktiivisuus pitkään tai sen lisääntyminen taudin myöhäisissä vaiheissa osoittaa massiivisen maksanekroosin alkamista.
Korkea ALAT-aktiivisuus veressä havaitaan sellaisten patologioiden läsnäollessa:
Vakavissa maksasairauksissa (vaikea maksakirroosi, maksanekroosi), kun aktiivisten maksasolujen määrä vähenee, samoin kuin B6-vitamiinin puutteen kanssa, ALT-aktiivisuuden heikkenemistä havaitaan veressä.
Terveiden ihmisten (fysiologiset) ASAT-aktiivisuuden korkeammat arvot ovat mahdollisia liiallisella lihaksen rasituksella, kun otetaan tiettyjä lääkkeitä, kuten echinacea, palderjani, alkoholi, suuret A-vitamiiniannokset, parasetamoli, barbituraatit, antibiootit jne..
| 15-31 | U / L |
| 20-40 | U / L |
Nekroosin tai maksasolujen vaurioiden myötä myös ASAT-aktiivisuus kasvaa. Lisäksi mitä korkeampi entsyymiaktiivisuus, sitä suurempi vaurioaste.
Veren AST-aktiivisuuden lisääntyminen esiintyy seuraavissa tapauksissa:
Matalaa AST-aktiivisuutta havaitaan B6-vitamiinin puutoksella ja laajojen maksavaurioiden (nekroosi, maksakirroosi) yhteydessä.
Kliinissä kuitenkin käytetään ASAT-aktiivisuuden määrittämistä pääasiassa sydän- ja maksavaurioiden diagnosointiin. Muissa patologisissa tiloissa myös entsyymin aktiivisuus muuttuu, mutta sen muutos ei ole spesifinen, joten se ei edusta suurta diagnostista arvoa.
De Ritis -kerroin. Kuinka kertoa sydänkohtauksesta maksavauriosta
Maksa- tai sydänvaurioiden differentiaalidiagnoosissa käytetään de Ritis -kerrointa. De Ritis -kerroin on AST / ALT-aktiivisuuden suhde, joka on normaalisti 1,3. De Ritis-kertoimen nousu yli 1,3 on ominaista sydäninfarktille ja lasku alle 1,3 havaitaan maksasairauksissa.
| 30-90 | U / L |
| jopa 400 | U / L |
| jopa 250 | U / L |
Alkalinen fosfataasi maksa- ja sappiteiden sairauksien diagnosoinnissa
Emäksisen fosfataasiaktiivisuuden määrittämisellä epäillään maksasairauksia on korkea spesifisyys ja diagnostinen arvo. Obstruktiivisella keltaisuudella veren ALP-aktiivisuus kasvaa 10 kertaa normiin verrattuna. Tämän indikaattorin määritelmää käytetään tämän keltaisuuden muodon laboratoriovahvistamiseen. Vähemmässä määrin ALP-aktiivisuuden lisääntyminen tapahtuu hepatiitissa, kolangiitissa, haavaisessa koliitissa, suoliston bakteeri-infektioissa ja tirotoksikoosissa.
Alkalisen fosfataasin merkitys luusairauksissa ja traumatologiassa
ALP on osteosynteesin merkitsevä entsyymi, ts. Aktiivisuus lisääntyy luusairauksissa tai luu kasvaimien metastaaseissa sekä murtumien paranemisessa.
ALP-aktiivisuuden määrittämiseksi veri otetaan laskimosta aamulla tyhjään vatsaan. Erityistä ruokavaliota ei tarvita. On tarpeen kiinnittää huomiota siihen, että jotkut lääkkeet voivat vähentää tai lisätä alkalisen fosfataasin aktiivisuutta, joten sinun on otettava yhteys lääkäriin, kannattaako lopettaa näiden lääkkeiden käyttö lyhyeksi ajaksi. Nykyaikaisissa laboratorioissa entsyymiaktiivisuus arvioidaan entsymaattisen reaktion etenemisnopeudella. Tällä menetelmällä on korkea spesifisyys, yksinkertaisuus, luotettavuus, eikä se vaadi paljon aikaa analysointiin..
Joten tutkimme pääentsyymejä, joiden aktiivisuus määritetään biokemiallisessa verikokeessa. On syytä muistaa, että diagnoosi ei voi perustua vain laboratoriotietoihin, on tarpeen ottaa huomioon historia, klinikka ja muiden tutkimusten tiedot. Siksi on suositeltavaa käyttää annettuja tietoja neuvotteluihin, mutta jos havaitaan poikkeamia normista, ota yhteys lääkäriin.